COMPOZIŢIA PROTEINELOR - referat

 Se numesc proteine produşii naturali cu structură macromoleculară care se transformă prin hidroliză în a-amino-acizi.

Se disting pe bază de solubilitate două clase de proteine, proteine insolubile şi proteine solubile. Cele dintâi, numite proteine fibroase (scleroproteine), se găsesc în organismul animal în stare solidă şi au funcţiunea de a conferi ţesuturilor rezistenţă mecanică (proteine de schelet) sau protecţie împotriva agenţilor exteriori. Vom menţiona keratina din păr, unghii, copite, epidermă, colagenul din piele, oase şi tendoane, miosina din muşchi şi fibrolina din mătase. Proteinele fibroase se dizolvă numai în acizi şi baze concentrate.

Proteinele solubile sau globulare apar în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate. Albuminele sunt solubile în apă şi în soluţii diluate de electroliţi (acizi, baze şi săruri); globulinele sunt solubile numai în soluţii de electroliţi. Din categoria aceasta fac parte toate proteinele cu proprietăţi fiziologice specifice: proteinele din serul sanguin, enzimele, hormonii proteici, anticorpii şi toxinele.

O categorie importantă de proteine sunt proteidele sau proteinele conjugate, combinaţii ale unei proteine cu o componentă neproteică.

Proteinele insolubile pot fi uşor separate de compuşii care le însoţesc în organismele animale, aşa că izolarea lor nu prezintă dificultăţi.

Proteinele solubile suferă uşor la încălzire, sau sub acţiunea acizilor, a bazelor şi a altor compuşi chimici, o transformare numită denaturare, prin care se pierde de obicei activitatea biologică specifică.

Proteina se extrage, de obicei din materialele biologice în care se găseşte, cu o soluţie salină, mai rar cu dizolvanţi organici cum ar fi glicerina sau acetona, diluate cu apă. Soluţiile acestea conţin şi substanţe neproteice; îndepărtarea acestora se face cu ajutorul dializei.

S-a dovedit, prin metoda electroforezei, că unele proteine (de exemplu albumina din ou, albumina din ser, toxina din seminţele de ricin), deşi formează cristale unitare, sunt amestecuri de două sau mai multe proteine mult asemănătoare.

Toate proteinele conţin elementele: C, H, O, N, şi S; în unele proteine se mai găsesc, în cantităţi mici: P, Fe, Cu, I, Cl şi Br. Conţinutul procentual al elementelor principale este: C 50-52% , H 6.8-7.7% , S 0.5-2.0% şi N 15-18%.

Prin hidroliză, proteinele se transformă în amino-acizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime.

Hidroliza acidă se efectuează prin fierbere îndelungată (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau cu acid formic conţinând HCl. Hidroliza cu hidroxizi alcani sau cu hidroxid de bariu are loc într-un timp mai scurt.

Prin hidroliză se obţine un amestec care poate să conţină până la circa 20 a-amino-acizi. Se formează de asemenea amoniac prin hidroliza grupelor CONH₂ ale asparaginei şi glutaminei.

Cel mai vechi procedeu de separare cantitativă a amino-acizilor, după Emil Fischer (1901), constă în esterificarea amino-acizilor cu metanol şi distilarea fracţionată a esterilor. În cel mai bun caz, amino-acizii dozaţi nu însumează decât 60-70% din azotul total conţinut în proteină.

Examinând rezultatele analitice (vezi tabelul de mai jos) se constată că proteinele se deosebesc de alţi compuşi macromoleculari naturali, de exemplu de celuloză sau amidon, prin marele număr de unităţi diferite ce intră în compoziţia macromoleculelor (20 de amino-acizii, faţă de o singură monozaharidă, glucoza). Afară de aceasta proteinele conţin diferiţi amino-acizii în proporţii diferite. Unele proteine conţin proporţii mari din anumiţi amino-acizii, de exemplu colagenul este bogat în glicocol, prolină şi hidroxiprolină, keratina în cisteină şi hidroxiacizi.

 

CONŢINUTUL PROTEINELOR ÎN AMINO-ACIZI

(moli de amino-acizi la 10⁵ grame proteină)

 

	Albumină ser (bou)	b-Lactoglo-bulină	g-Globulină ser (om)	Miosină	Aldolază	Insulină	a-Caseină	Hemoglo-bină (cal)	Zeină	Colagen	Keratină (lână)	Fibroină (mătase)
Glicocol	24	19	56	25	75	61	38	75	-	350	76	584
Alanină	70	80	-	73	96	33	42	83	118	106	46	297
Valină	50	48	83	22	63	84	54	70	30	29	41	37
Prolină	41	45	70	16	50	25	71	34	91	132	59	9
Fenilalanină	40	23	28	26	14	48	28	48	36	25	23	9
Serină	40	38	109	37	63	55	60	54	67	33	98	147
Acid asparagic	82	87	66	67	73	50	64	80	35	47	48	-
Acid glutamic	104	120	80	150	78	137	153	56	182	77	96	-
Hidroxiprolină	0	-	-	-	-	-	-	-	-	107	-	-
Amoniac	62	77	79	85	65	126	-	66	211	47	81	-
NH2 liber	148	114	100	121	121	72	105	135	18	87	81	6
COOH liber	124	130	67	132	86	61	116	70	6	77	64	0

Moleculele proteinelor sunt construite din catene polipeptidice lungi, în care resturile de a-amino-acizi sunt unite între ele prin legături amidice, CO-NH.

 

H₂N – CH – CO – NH – CH – CO ………NH – CH – COOH

            ÷                           ÷                                            ÷

            R                          R¢                                          R¢¢

 

Catenele polipeptidice sunt deci construite din unităţi CH–CO–NH, legate cap la cap şi se deosebesc numai prin catenele laterale, R, de exemplu:

       

H3C         CH3                                                                    H2N – C = NH                                                                                               ï          CH                                                                               NH           ï                                                                                  ï            CH2                                 CH2SH                               (CH2)3           ï                                      ï                                          ï

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH

                              ï                                        ï                                       ï

                             CH₂                                   CH₂                                 (CH₂)₄

                                                                        ï                                       ï

                                                                       CH₂                                   NH₂

                                                                        ï

                             OH                                    COOH

       leucină            tirosină              cisteină          acid glutamic        arginină          lisină

 

Ca şi amino-acizii, proteinele pot neutraliza atât acizi cât şi baze. Ele contribuie la menţinerea unui pH constant în lichidele din organism. În mediu acid proteinele se dizolvă sub formă de cationi, iar în mediu bazic sub formă de anioni. Acestea explică migrarea proteinei spre catod, în soluţie acidă şi spre anod, în soluţie bazică, în cursul electroforezei.

Din cauza caracterului lor puternic polar, proteinele sunt insolubile în dizolvanţii organici. În apă, solubilitatea este minimă la punctul izoelectric şi ea creşte atât în regiunea acidă cât şi în cea bazică. Cantităţi minime de electroliţi neutri măresc de asemenea solubilitatea proteinelor. Solubilitatea în apă a proteinelor se datorează solvatării grupelor cu sarcină ionică, COO^- şi NH₃⁺. Solvatarea (hidratarea) grupelor polare explică marile cantităţi de apă (30 – 60% din greutatea lor) conţinute în proteinele pure, chiar cristalizate. Proteinele fibrilare, cum este gelatina, suferă o puternică imbibiţie înainte de dizolvare şi formează la răcire geluri elastice tipice (piftii).

Precipitarea reversibilă a proteinelor din soluţie, cu soluţii concentrate de electroliţi, salifierea, se datorează tendinţei puternice a ionilor electrolitului de a se hidrata, apa necesară pentru aceasta fiind cedată de proteină.

Cercetarea proteinelor cristalizate, cu raze X, a contribuit foarte mult la cunoaşterea structurii moleculelor lor. Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare, deosebindu-se prin complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, terţiare şi cuaternare.

Structura primară a unei proteine este determinată prin numărul şi succesiunea specifică a amino-acizilor din catena polipeptidică.

Structurile secundare ale unei proteine sunt stabilite de aranjarea în spaţiu a catenei polipeptidice şi de legăturile care se stabilesc între catene.

În principiu sunt posibile patru feluri de legături între grupe R aparţinând aceleiaşi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structură terţiară.

La adoptarea şi menţinerea unei anumite conformaţii terţiare contribuie uneori ioni metalici sau, în proteide, grupe prostetice.

Mai multe asemenea structuri terţiare sunt adesea asociate între ele formând agregate mai complicate, numite structuri cuaternare.

 

 

PROTEINE EXISTENTE ÎN PRODUSELE

ALIMENTARE

Carnea şi produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate superioară.

Conţinutul de proteine variază invers proporţional cu conţinutul de grăsime, în cărnurile slabe cantitatea de substanţe proteice fiind maximă (17…22%) comparativ cu cărnurile grase. Proteinele intracelulare care formează marea majoritate a cărnii macre au o structură amino-acidică echilibrată, adecvată necesarului organismului uman.

Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai ales prin colagen şi elastină, lipsite de triptofan şi sărace în ceilalţi aminoacizi esenţiali. Colagenul şi elastina scad valoarea nutritivă a ţesuturilor care le conţin.

 

 

Bovine Fleică Antricot Pulpă	61 57 69	19.0 16.7 19.5	18 25 11	247 293 182
Viţel Cotlet Pulpă	70 68	19.0 19.1	5 12	141 186
Porcine Pulpă Spată	53 58	15.2 16.4	31 25	344 296
Ovine Piept Pulpă	48 64	12.8 18.0	37 18	384 235

 

 

Laptele şi produsele lactate conţin proteine de calitate superioară, în medie 3.5% la laptele de vacă, cantităţi ce se concentrează de 3.5…8 ori în brânzeturi.

 

 

COMPOZIŢIA MEDIE A LAPTELUI DE VACĂ

(la 100 cm³)

Componente	Lapte de vacă
Apă	87.0 g
Proteine totale	3.4 g
Lipide	3.4 g
Acizi graşi esenţiali	0.1 g
Glucide	4.8 g
Substanţe minerale	0.8 – 0.9 g
Calciu	120 mg
Fosfor	90 mg
Magneziu	12 mg
Sodiu	50
Potasiu	150
Fier	0.05
Cupru	0.02
Vitamina A	80 – 220 UI
Vitamina D	3 – 4 UI
Vitamina B1	0.040 mg
Vitamina B2	0.2
Vitamina B6	0.07 – 0.2 mg
Vitamina C	0.5 – 2 mg

 

 

 

 

 

 

 

 

Oul este singurul aliment care conţine proteine şi lipide în cantităţi proporţionale (13% şi respectiv 11% pentru oul de găină).

Amestecul proteinelor albuşului şi gălbenuşului realizează cea mai valoroasă proteină din punct de vedere nutritiv, cu conţinutul amino-acidic cel mai echilibrat, considerată proteina etalon pentru aprecierea valorii nutritive a altor surse alimentare de proteine.

 

COMPOZIŢIA CHIMICĂ MEDIE A OULUI (%)

Componente	Ou întreg	Albuş	Gălbenuş
Apă	72.8	86.8	49.9
Proteine (N 6.25)	14.0	12.0	17.0
Lipide	12.0	-	32.0
Glucide	0.3	0.6	-
Substanţe minerale	0.9	0.6	1.1

 

Produsele cerealiere şi leguminoase contribuie şi la acoperirea necesarului de proteine. Conţinutul în aceste componente variază între 7…12% în produsele cerealiere şi ajunge la 20…34% la leguminoase. Proteinele componente sunt însă proteine de clasa a II-a cele din cereale având ca aminoacid limitat lizina şi cantităţi relativ mici din alţi aminoacizi esenţiali.

Din punctul de vedere al valorii nutritive a proteinelor furnizate, soia ocupă cel mai bun loc, cu o poziţie intermediară între cereale şi produsele de origine animală, iar porumbul conţine cea mai deficitară proteină (zeina). Proteinele sunt inegal distribuite între formaţiunile anatomice ale boabelor, fiind concentrate mai ales în embrion şi stratul aleuronic.

 

Conţinutul în substanţe nutritive şi energie a unor produse

cerealiere şi leguminoase (%)

Produsul	Proteine	Lipide	Glucide	Material fibros	Kcal
Pâine albă	7.5	0.4	54	0.5	235
Pâine neagră	8.0	1.2	48	2.5	230
Făină albă	10.0	0.9	74	1.0	354
Mălai	9.4	1.7	72	-	351